構造と機能
ヘモグロビンは赤血球に含まれる金属タンパク質であり、血流中の酸素の輸送に関与します。実際、酸素は水に適度にしか溶けません。したがって、血液に溶解する量（全体の2％未満）は、組織の代謝要求を満たすのに十分ではありません。したがって、特定のキャリアの必要性は明らかです。
血流中の酸素は、銅や鉄などの金属のように、タンパク質に直接かつ可逆的に結合することはできません。当然のことながら、タンパク質の殻に包まれたヘモグロビンの各タンパク質サブユニットの中心には、いわゆる補綴物があります。グループEMEは、Fe2 +酸化状態（還元状態）の鉄原子で表される金属心臓を持ち、可逆的に酸素と結合します。
血液分析
- 血中の正常なヘモグロビン値：13-17 g / 100 ml
女性では、値は男性よりも平均して5〜10％低くなっています。
高ヘモグロビンの考えられる原因
- 多血症
- 高台での長期滞在
- 慢性肺疾患
- 心臓病
- 血液ドーピング（エリスロポエチンおよびそれらの作用を模倣する誘導体または物質の使用）
低ヘモグロビンの考えられる原因
- 貧血
- 鉄欠乏症（鉄欠乏症）
- 大量の出血
- 癌腫
- 妊娠
- サラセミア
- やけど
したがって、血液中の酸素含有量は、血漿に溶解した少量とヘモグロビン鉄に結合した画分の合計によって与えられます。
血液中に存在する酸素の98％以上がヘモグロビンに結合しており、ヘモグロビンは赤血球内に割り当てられた血流を循環します。したがって、ヘモグロビンがないと、赤血球は血液中の酸素輸送体としての役割を果たせません。
この金属の中心的な役割を考えると、ヘモグロビンの合成には食事中の鉄の適切な摂取が必要です。体内に存在する鉄の約70％は、実際にはヘモグロビンのヘムグループに含まれています。
ヘモグロビンは、ミオグロビン*と構造的に非常に類似している4つのサブユニットで構成されています。
*ヘモグロビンは酸素を肺から組織に輸送しますが、ミオグロビンはヘモグロビンによって放出された酸素を、それを使用するさまざまな細胞小器官（ミトコンドリアなど）に運びます。
ヘモグロビンは大きくて複雑な金属タンパク質であり、Fe2 +を含むヘムグループの周りにそれぞれ巻き付けられた4つの球状タンパク質鎖を特徴としています。
したがって、各ヘモグロビン分子について、相対的な球状タンパク質鎖に包まれた4つのヘムグループが見つかります。各ヘモグロビン分子には4つの鉄原子があるため、可逆反応に従って、各ヘモグロビン分子は4つの酸素原子をそれ自体に結合できます。
Hb + 4O2←→Hb（O2）4
ほとんどの人に知られているように、ヘモグロビンの仕事は、肺で酸素を取り、それを必要とする細胞に放出し、それらから二酸化炭素を取り、そしてそれを肺に放出し、そこでカイロが再び始まることです。
肺胞の毛細血管を血液が通過する間、ヘモグロビンは酸素をそれ自体に結合し、その後、末梢循環の組織に放出されます。この交換は、EMEグループの鉄と酸素の結合が不安定で多くの要因に敏感であるために発生します。その中で最も重要なのは酸素の張力または分圧です。
酸素のヘモグロビンへの結合とボーア効果
肺では、肺胞から血液へのガスの拡散により、血漿酸素分圧が増加します（↑PO2）。この増加により、ヘモグロビンは酸素に熱心に結合します。血液中の溶存酸素濃度が低下し（↓PO2）、二酸化炭素の分圧が上昇する（↑CO2）末梢組織では、逆のことが起こります。これにより、ヘモグロビンが酸素を放出し、CO2で充電されるようになります。概念を可能な限り単純化して、 血液中に存在する二酸化炭素が多いほど、ヘモグロビンに結合したままの酸素は少なくなります。.
血液に物理的に溶けている酸素の量は非常に少ないですが、それゆえそれは基本的な役割を果たします。実際、この量は、酸素とヘモグロビンの間の結合強度に大きく影響します（また、「肺換気の調節における重要な基準値」を表します）。
すべてをグラフで要約すると、ヘモグロビンにリンクされた酸素の量は、シグモイド曲線に従ってpO2に関連して増加します。
プラテ領域が非常に大きいという事実は、肺への通過中のヘモグロビンの最大飽和に重要な安全マージンを配置します。肺胞レベルのpO2は通常100 mm Hgに等しいですが、実際にどのように注意するかを観察すると、 70 mmHgに等しい酸素分圧（いくつかの病気の典型的な発生または高地にとどまる）でさえ、飽和ヘモグロビンのパーセンテージは100％に近いままです。
最大勾配の領域では、酸素の部分張力が40 mmHgを下回ると、ヘモグロビンが酸素に結合する能力が突然低下します。
安静時の細胞内液中のPO2は約40mmHgです。この場所では、ガスの法則により、プラズマに溶解した酸素がO2の貧弱な組織に向かって拡散し、毛細血管膜を通過します。その結果、O2のプラズマ張力がさらに低下し、ヘモグロビンからの酸素の放出が促進されます。 。一方、激しい運動中は、組織内の酸素分圧が15 mmHg以下に低下し、その結果、血液の酸素が大幅に減少します。
言われていることですが、安静状態では、重要な量の酸素化ヘモグロビンが組織を離れ、必要な場合に利用可能なままになります（たとえば、一部の細胞の代謝の突然の増加に対処するため）。
上の画像に示されている実線は、ヘモグロビン解離曲線と呼ばれます。通常、invitroでpH7.4および37°Cの温度で測定されます。
ボーア効果は、肺レベルでのO2の摂取と、組織レベルでのO2の放出の両方に影響を及ぼします。
重炭酸塩の形でより多くの溶存二酸化炭素がある場合、ヘモグロビンはより簡単に酸素を放出し、二酸化炭素（重炭酸塩の形で）で満たされるようになります。
血液を酸性化しても同じ効果が得られます。血液のpHが低下し、ヘモグロビンに結合したままの酸素が少なくなります。当然のことながら、二酸化炭素は主に炭酸の形で溶解し、解離します。
その発見者に敬意を表して、酸素解離に対するpHまたは二酸化炭素の影響はボーア効果として知られています。
予想通り、酸性環境ではヘモグロビンは酸素を放出しやすく、塩基性環境では酸素との結合が強くなります。
ヘモグロビンの酸素に対する親和性を変えることができる他の要因には温度が含まれます。特に、ヘモグロビンの酸素に対する親和性は体温の上昇とともに低下します。これは、肺の血液の温度（と接触している）のため、冬と春の月に特に有利です。外部環境の空気）は、組織内に到達する空気よりも低く、したがって酸素の放出が促進されます。
2.3ジホスホグリセリン酸は解糖系の中間体であり、ヘモグロビンの酸素に対する親和性に影響を与えます。赤血球内の濃度が高くなると、ヘモグロビンの酸素に対する親和性が低下し、組織への酸素の放出が促進されます。当然のことながら、赤血球の濃度2,3ジホスホグリセリン酸の増加は、例えば、貧血、心肺機能不全、および高地での滞在中に増加します。
一般に、2,3ビスホスホグリセリン酸の効果は、特に二酸化炭素のpH、温度、分圧の変化に対する迅速な応答と比較した場合、比較的遅いです。
ボーア効果は、激しい筋肉の働きの際に非常に重要です。実際、このような状態では、最もストレスにさらされている組織では、二酸化炭素の温度と圧力が局所的に上昇し、したがって血中の酸性度が上昇します。上で説明したように、これはすべて組織への酸素の放出を促進し、ヘモグロビン解離曲線を右にシフトします。
