一般性
アミロイドーシスは、アミロイドとして定義される線維性タンパク質材料の、しばしば細胞外領域での蓄積を特徴とする疾患のグループを定義するために使用される用語です。不溶性アミロイド線維は、多くの臓器で特に安定した沈着物を形成します。
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病気の症状と重症度は、アミロイドの蓄積によって主に影響を受ける臓器とアミロイドーシスの種類によって異なりますが、ほとんどの場合は全身性です。言い換えると、線維性沈着物は広範囲に及び、身体の多くの組織や臓器の機能を損なう可能性があります。 。診断は、顕微鏡下で組織の小さなサンプルを調べることによる生検によって定義されます。潜在的な病因は、アミロイドーシスの変種によって異なります。利用可能な治療法は、症状を管理し、アミロイド産生を制限するのに役立ちます。
アミロイド沈着物の特徴
アミロイドーシスは、タンパク質の二次構造の障害に由来します（β折り畳みシート構成）。実際、通常の状態では、タンパク質はアミノ酸の線形ストリングで合成され、折りたたまれると特定の空間コンフォメーションを取ります。 （タンパク質の折り畳み）その構造のおかげで、したがって正しいタンパク質の折り畳みのおかげで、タンパク質はそれが関与する生理学的機能を実行することができます。アミロイドタンパク質は、細胞によって誤って処理された前駆体に由来します（「誤った折り畳み」のため） "）。フィブリルを形成するタンパク質は、サイズ、アミノ酸配列、および本来の構造によって多様化されますが、構造と特性が類似した不溶性の凝集体になります。フィブリルの前駆体は、一次分子によって表されます（例：免疫グロブリンの軽鎖、 β2-ミクログロブリン、アポリポプロテインA1など）またはsの変化を反映する製品からアミノ酸配列。異常な二次構造はフィブリルの形成の素因となり、それは組織や臓器に局所的に沈着し、それらの正常な生理学的機能の障害につながる可能性があります.20以上の異なるタンパク質前駆体が同定されており、アミロイドコンフォメーションをとることができます。なぜそれらは多くの異なるタイプのアミロイドーシスが存在するのか。
アミロイド沈着物の位置に基づいて、病気は以下に分けることができます：
- 限局性の形態：特定の臓器または組織（心臓、腎臓、胃腸管、神経系、真皮）に限定され、通常、全身性（びまん性）の形態よりも重症度は低くなります。たとえば、アミロイドーシスは皮膚にのみ影響を及ぼし、変色やかゆみを引き起こします。特定の種類のアミロイドタンパク質は、アルツハイマー病の患者の脳にも見られます。限局性アミロイドーシスは、老化と罹患した患者に典型的です。2型糖尿病から（タンパク質が膵臓に蓄積する場所）。
- 全身型：アミロイド沈着物はさまざまな臓器に存在し、一般に腫瘍性、炎症性、遺伝性または医原性の起源を認識します。全身性アミロイドーシスはしばしば非常に深刻です。一般に心臓、腎臓、腸、神経に損傷を与え、進行性の臓器不全を引き起こします。
分類
線維性沈着物を構成するタンパク質の性質に従って分類されるアミロイドーシスには多くの形態があります。
最も一般的なバリアントは次のとおりです。
- 原発性アミロイドーシス（軽鎖アミロイドーシス、ALとも呼ばれる）;
- 続発性アミロイドーシス（後天性アミロイドーシス、AAとも呼ばれます）;
- 遺伝性アミロイドーシス;
- 加齢関連アミロイドーシス（または老人性全身性アミロイドーシス）。
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