タンパク質の構造を構成する20個のアミノ酸と修飾されたアミノ酸について話すには、少なくとも12個の特殊な代謝経路を説明する必要があります。
しかし、なぜ細胞は、アミノ酸を異化するために、エネルギーを必要とする非常に多くの代謝経路を使用し（たとえば、酵素の触媒部位を再生するために）、それぞれが酵素の遺産を持っているのですか？ほとんどすべてのアミノ酸から、特殊な経路を介して、エネルギーを生成するために部分的に使用される代謝物（たとえば、糖新生およびケトン体の経路を介して）を取得することが可能ですが、とりわけ、複合体の形成につながります多数の炭素原子を持つ分子（たとえば、フェニルアラニンやチロシンから、ホルモンはこの目的に特化した副腎で生成されます）。一方ではアミノ酸からエネルギーを生成するのが簡単である場合、他方では小分子から始まる複雑な分子を構築するのは複雑です。アミノ酸の異化作用により、アミノ酸は骨格を利用してより大きな種を得ることができます。
健康な人は毎日2〜3ヘクトグラムのアミノ酸を分解します。60〜100 gは食事で導入されたタンパク質に由来しますが、2ヘクトグラム以上は生物の不可欠な部分であるタンパク質の正常な代謝回転から得られます（これらのタンパク質のアミノ酸は、レドックスプロセスによって損傷を受け、他のタンパク質に置き換えられて異化されます）。
アミノ酸はATPの観点からエネルギーに寄与します。α-アミノ基を除去した後、アミノ酸の残りの炭素質骨格は、適切な変換に続いて、クレブス回路に入ることができます。さらに、栄養素の供給が不足し、ブドウ糖の量が減少すると、糖新生が活性化されます。糖新生アミノ酸は、適切な修飾を行った後、糖新生に導入できるアミノ酸であると言われています。糖新生アミノ酸は、に変換できるアミノ酸です。ピルビン酸またはフマル酸（フマル酸は、ミトコンドリアを離れるリンゴ酸に変換され、細胞質内で、ホスホエノールピルビン酸が得られるオキサロ酢酸に変換されます）。
今説明したものは非常に重要な側面です。なぜなら、アミノ酸は即時の絶食の場合に糖分の不足を改善することができるからです。絶食が続く場合、2日後に脂質代謝が介入します（タンパク質構造があまり攻撃されないため）、糖新生が非常に限られているため、脂肪酸がアセチル補酵素Aとケトン体に変換されるのはこの段階です。さらに絶食すると、脳もケトン体の使用に適応します。
アミノ酸からのα-アミノ基の転移は、アミノ基転移反応によって起こります。この反応を触媒する酵素は、実際には、 トランスアミナーゼ （またはアミノトランスフェラーゼ）。これらの酵素は、そのアルデヒド基に介入するピリドキサールリン酸と呼ばれる酵素補因子を使用します。ピリドキサールリン酸は、主に野菜に含まれるビタミン（B6）であるピリドキサールのリン酸化の産物です。
トランスアミナーゼには以下の特性があります。
ケトグルタル酸-グルタミン酸αペアに対する高い特異性。
彼らは2番目のカップルにちなんで名付けられました。
トランスアミナーゼ酵素は常にα-ケトグルタル酸-グルタミン酸のペアを含み、関与する2番目のペアに従って区別されます。
例：
L」アスパラギン酸トランスアミナーゼ すなわち、GOT（グルタミン酸-酢酸オッサルトランスアミナーゼ）：酵素は、α-アミノ基をアスパラギン酸からα-ケトグルタル酸に転移し、オキサロ酢酸とグルタミン酸を取得します。
L」アラニントランスアミナーゼ すなわち、GTP（グルタミン酸-ピルビン酸トランスアミナーゼ）：酵素は、α-アミノ基を「アラニン」から「α-ケトグルタル酸」に転移し、ピルビン酸とグルタミン酸を取得します。
さまざまなトランスアミナーゼは、アミノ酸のアミノ基のアクセプターとしてα-ケトグルレートを使用し、それをグルタミン酸に変換します。一方、形成されたアミノ酸は、ケトン体の経路で使用されます。
このタイプの反応は、同じエネルギー量で結合を切断して形成するため、両方向で発生する可能性があります。
トランスアミナーゼは細胞質とミトコンドリアの両方にあり（それらは主に細胞質で活性です）、等電点が異なります。
トランスアミナーゼはアミノ酸を脱炭酸することもできます。
グルタメートをα-ケトグルタル酸に戻す方法が必要です。これは脱アミノ化によって行われます。
三 グルタミン酸デヒドロゲナーゼ これは、グルタメートをα-ケトグルタル酸に変換することができる酵素であり、したがって、グルタメートの形で見られるアミノ酸のアミノ基をアンモニアに変換することができる酵素です。起こるのは、中間体のα-アミノグルタル酸を通過する酸化還元プロセスです。アンモニアとα-ケトグルタル酸が放出され、循環に戻ります。
次に、アミノ酸のアミノ基の処分は、トランスアミナーゼ（基質によって異なります）と、アンモニアの形成を決定するグルタミン酸デヒドロゲナーゼを通過します。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼには、細胞質とミトコンドリアの2種類があります。この酵素の共基質でもある補因子はNAD（P）+です。グルタミン酸デヒドロゲナーゼは、還元力の受容体としてNAD +またはNADP +のいずれかを使用します。細胞質型はNADP +を好みますが、ミトコンドリア型はNAD +を好みます。ミトコンドリアの形態は、アミノ基を処分する目的を持っています：それは、アンモニア（ミトコンドリアの特殊な酵素の基質である）とNADH（呼吸鎖に送られる）の形成につながります。細胞質型は反対方向に働きます。つまり、アンモニアとα-ケトグルタル酸を使用してグルタミン酸（生合成の目的地があります）を生成します。この反応は還元生合成であり、使用される補因子はNADPHです。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼは、アンモニアなどのアミノ酸のアミノ基を（尿を介して）処分する必要がある場合、またはエネルギーを生成するためにアミノ酸の骨格が必要な場合に機能します。したがって、この酵素は、負のモジュレーターとして、指標となるシステムを持っています。良好なエネルギー利用可能性（ATP、GTPおよびNAD（P）H）の、そして正のモジュレーターとして、エネルギーの必要性を示すシステム（AMP、ADP、GDP、NAD（P）+、アミノ酸および甲状腺ホルモン）。
アミノ酸（主にロイシン）はグルタミン酸デヒドロゲナーゼの正のモジュレーターです：アミノ酸が細胞質に存在する場合、それらはタンパク質合成に使用できるか、蓄積できないため廃棄する必要があります（これがアミノ酸が正のモジュレーターである理由を説明しています）。
アンモニアの処分：尿素回路
魚は鰓を通して水に導入することでアンモニアを処分し、鳥はそれを尿酸（凝縮生成物）に変換し、糞便で除去します。人間で何が起こるか見てみましょう：グルタミン酸デヒドロゲナーゼはグルタミン酸をα-に変換すると言いましたケトグルタル酸とアンモニアですが、これが肝臓のミトコンドリアでのみ発生するとは言っていません。
尿素回路を介したアンモニア処理の基本的な役割は、ミトコンドリアのトランスアミナーゼによって果たされます。
重炭酸イオン（HCO3-）の形の二酸化炭素は、アンモニアと反応してカルバミン酸を生成するカルボキシビオチンを形成するビオチン補因子によって活性化されます。次の反応は、ATPを使用してリン酸をカルバミン酸に転移し、カルバミルリン酸とADPを形成します。 （ATPのADPへの変換はカルボキシビオチンを得るための原動力です）この段階はによって触媒されます カルバミルリン酸シンテターゼ ミトコンドリアで発生します。カルバミルリン酸とオルニチンは酵素の基質です オルニチントランスカルバミラーゼ それらをシトルリンに変換します。この反応はミトコンドリア（肝細胞）で起こります。生成されたシトルリンはミトコンドリアを離れ、細胞質では「の作用」を受けますアルギニンコハク酸シンテターゼ：求核攻撃とそれに続く水分の除去により、シトルリンの炭素質骨格とアスパラギン酸の炭素質骨格の間に融合があります。アルギニノコハク酸シンテターゼ酵素はATP分子を必要とするため、エネルギー結合があります。ATPのAMPとピロリン酸への加水分解（後者はオルトリン酸の2つの分子に変換されます）は、基質からの水分子の排出によって発生します。媒体の水の作用によるものではありません。
「次の酵素は」アルギニンスクシナーゼ：この酵素は、細胞質内でコハク酸アルギニンをアルギニンとフマル酸に分解することができます。
尿素回路は酵素によって完了します アルギナーゼ：尿素とオルニチンが得られます。尿素は腎臓（尿）によって処分され、オルニチンはミトコンドリアに戻ってサイクルを再開します。
尿素回路はアルギニンによる間接的な調節を受けます：アルギニンの蓄積は、尿素回路を加速する必要があることを示します;アルギニンはアセチルグルタミン酸シンテターゼ酵素を積極的に調節するため、アルギニンの調節は間接的です。後者は、グルタミン酸の窒素上のアセチル基を転移することができます。カルバミルホスホシンテターゼ酵素の直接モジュレーターであるN-アセチルグルタミン酸が形成されます。
リン酸カルバミルの生成がオルニチンを処分するのに十分でない場合、アルギニンは尿素回路の代謝物として蓄積します。
尿素は肝臓でのみ生成されますが、最初の反応が起こる他の場所があります。
脳と筋肉は、アミノ基を排除するために特別な戦略を使用しています。脳は酵素を使用する非常に効率的な方法を使用しています グルタミンシンテターゼ と酵素 グルタマーゼ：1つ目はニューロンに存在し、2つ目は肝臓に存在します。このメカニズムは、次の2つの理由で非常に効率的です。
2つのアミノ基が1台の媒体で脳から肝臓に輸送されます。
グルタミンはグルタミン酸よりもはるかに毒性が低いです（グルタミン酸は神経伝達も行い、生理学的濃度を超えてはなりません）。
魚では、同様のメカニズムがアミノ酸のアミノ基を鰓にもたらします。
筋肉（骨格と心臓）から、アミノ基はブドウ糖-アラニン回路を介して肝臓に到達します。関与する酵素はグルタミン-ピルビン酸トランスアミナーゼです：それはアミノ基（グルタメートの形である）の転位を可能にし、ピルビン酸をアラニンに変換し、同時にグルタメートを筋肉内でα-ケトグルタル酸に変換し、肝臓の逆のプロセス。
異なるタスクまたは位置を持つトランスアミナーゼも構造の違いがあり、電気泳動によって決定できます（それらは異なる等電点を持っています）。
血液中のトランスアミナーゼの存在は、肝臓または心臓の損傷（すなわち、肝臓または心臓細胞への組織損傷）の症状である可能性があります。トランスアミナーゼは肝臓と心臓の両方で非常に高濃度です。電気泳動により、損傷が肝臓と心臓のどちらの細胞で起こったかを確認することができます。
