ヘキソキナーゼとグルコキナーゼは、解糖の最初の段階に介入する2つの酵素です。
ヘキソキナーゼは、細胞内でグルコースをグルコース6-リン酸に変換することができます。これにより、血糖が正しい値に戻るまで、グルコースが細胞内に浸透します。グルコースのリン酸化が細胞内で起こらなかった場合、細胞内のグルコース濃度が細胞外のグルコース濃度と等しくなるとすぐに、細胞へのグルコースの侵入は停止します。
ヘキソキナーゼは生物のすべての細胞に存在し、すべての細胞でグルコースをリン酸化して細胞内濃度を低下させるため、勾配によってグルコースが細胞に侵入し続けることができます。このプロセスにより、血糖値は食後の血中で調節されます。
解糖によって使用されるよりも多くのATPが生成される場合、解糖経路が遅くなる可能性があります。これを行うための戦略の1つは、ヘキソキナーゼの作用を遅くすることです。 ヘキソキナーゼは生成物阻害を受けます。このエンジンは、基質が結合する触媒部位に加えて、モジュレーターを認識することができる他の多くの部位を持っています。グルコース6-リン酸が蓄積する傾向がある場合、その生成物はヘキソキナーゼのアロステリックを阻害できます。グルコース6-リン酸は、酵素に対して非競合的阻害剤の作用を実行しながら消費されるため（第2段階の酵素の作用によって）、質量作用の法則により、平衡は形成に向かってシフトします。製品のプロセスが再開されます。
グルコース6-リン酸は細胞内で高濃度で生成されるため、ヘキソキナーゼの作用が強力に阻害されます（したがって、グルコースを分解できなくなります）。グルコースがリン酸化されるようにするために、酵素グルコキナーゼ介入します。
肝臓の細胞（および部分的に腎臓）では、インスリンによって与えられる適切な信号を介して、グルコキナーゼをコードする遺伝子の発現が誘導されます。血糖値が上昇すると、膵臓のベータ細胞によって産生されるホルモンであるインスリンが産生されます。インスリンが産生されると、肝細胞（肝細胞）と脂肪細胞（細胞）である標的細胞にメッセージが送信されます。これらの細胞には、インスリンを認識して結合し、インスリン受容体複合体を形成する受容体と呼ばれる特別なタンパク質があります。これはすべて、細胞内グルコースの濃度を低下させるための1つ以上の戦略（代謝経路）につながる一連のシグナルに変換されます。特に、酵素-基質複合体は、グルコキナーゼをコードする遺伝子の発現を誘導します。
グルコキナーゼは、ヘキソキナーゼと同様に、ATPからグルコースにホスホリルを転移することができる酵素ですが、ヘキソキナーゼとは異なる構造を持っています：それは生成物の負のモジュレーター部位を持っていません;したがって、グルコースリン酸化はエネルギー要件を超えても肝細胞で起こります、血糖値が正常なレベルに達するまで。
L "ヘキソキナーゼはすべての細胞に存在する遍在する酵素です。一方、グルコキナーゼは肝臓細胞に典型的です（c"は肝臓にのみ存在します）。グルコキナーゼは一過性の存在であり、実際、血糖値が5 mMから12〜14mMに達する可能性があるときに食べた後に発見されます。
グルコキナーゼは誘導性酵素です。つまり、必要なときに細胞内に存在し、その作用が必要ない場合は存在しません（壊れやすい酵素です）が、ヘキソキナーゼはすべての細胞にほぼ同じ濃度で存在する酵素です。一定（構成酵素）であり、非常に耐性があります。
したがって、グルコキナーゼは細胞内グルコース濃度のより迅速な低下を可能にし、その結果、勾配によって細胞に入るため、血中のグルコース濃度が低下します。
グルコキナーゼはタンパク質分解酵素に敏感であり、しばらくすると分解します。分解されたグルコキナーゼの各分子は、インスリンシグナルが存在する限り、別の分子に置き換える必要があります。インスリン濃度が低下すると、グルコキナーゼが生成され、ヘキソキナーゼのみが残ります。
肝細胞では、解糖に加えて、血糖値を予備として保持し、必要に応じて使用する目的で、血糖値の迅速な捕捉も行う必要があります。グルコース6-リン酸は肝細胞に蓄積され、適切な変換の後、予備（グリコーゲン）の問題になります。グリコーゲンは体のエネルギー貯蔵を構成する多糖類です;それは顆粒の形で細胞（特に肝臓と筋肉）に蓄積されます;あなたが食事を通して十分な炭水化物を摂取しないと、グリコーゲン貯蔵は分解されます
続き：解糖の第2部 "
